Поиск по сайту

Не нашли нужную работу? Закажи реферат, курсовую, диплом на заказ

реферат на тему: Японская литература

скачать реферат

Новосибирский государственный педагогический университет

Реферат по предмету «Биохимия» на тему: «Биохимия мышечного сокращения»

Выполнил: студент 3 курса ЕГФ отделения «Валеология», гр. 1А Литвиченко Е.М. Проверил: Сайкович Е.Г.

г. Новосибирск 2000 г. Интерес биохимии к процессам происходящим в сокращающихся мышцах основан не только на выяснении механизмов мышечных болезней, но и что может быть даже более важным это раскрытие механизма превращения электрической энергии в механическую, минуя сложные механизмы тяг и передач.

Для того, чтобы понять механизм и биохимические процессы происходящие в сокращающихся мышцах, необходимо заглянуть в строение мышечного волокна. Структурной единицей мышечного волокна являются Миофибриллы особым образом организованные пучки белков, располагающиеся вдоль клетки. Миофибриллы в свою очередь построены из белковых нитей (филаментов) двух типов толстых и тонких. Основным белком толстых нитей является миозин, а тонких актин. Миозиновые и актиновые нити главный компонент всех сократительных систем в организме. Электронно-микроскопическое изучение показало строго упорядоченное расположение миозиновых и актиновых нитей в миофибрилле. Функциональной единицей миофибриллы является саркомер участок миофибриллы между двумя Z-пластинками. Саркомер включает в себя пучок миозиновых нитей, серединой сцепленных по так называемой М-пластине, и проходящих между ними волокон актиновых нитей, которые в свою очередь прикреплены к Z-пластинам.

Рис. Сокращение происходит путем скольжения тонких актиновых и толстых миозиновых нитей навстречу друг другу или вдвигания актиновых нитей между миозиновыми в направлении М-линии. Максимальное укорочение достигается тогда, когда Z-пластинки, к которым прикреплены актиновые нити, приближаются к концам миозиновых нитей. При сокращении саркомер укорачивается на 25-50 %. Саркоплазма, вмещающая миофибриллы, пронизана между ними сетью цистерн и трубочек эндоплазматического ретикулума, а также системой поперечных трубочек, которые тесно контактируют с ним, но не сообщаются.

Строение миозиновых нитей. Миозиновые нити образованы белком миозином, молекула которого содержит две идентичные тяжелые полипептидные цепи с молекулярной массой около 200 000 и четыре легкие цепи (около 20 000). Каждая тяжелая цепь на большей части своей длины имеет конформацию -спирали, и обе тяжелые цепи скручены между собой, образуя часть молекулы в форме палочки. С противоположных концов каждой цепи присоединены по две легкие цепи, вместе с глобулярной формой этих концов цепи они образуют «головки» молекул. Палочкообразные концы молекул могут соединяться друг с другом продольно, образуя пучки, головки молекул при этом располагаются кнаружи от пучка по спирали. Кроме того, в области М-линии пучки соединяются между собой «хвост в хвост». Каждая миозиновая нить содержит около 400 молекул миозина.

Рис.1 Рис.2

Строение актиновых нитей. В состав актиновых нитей входят белки актин, тропомиозин и тропонин. Основу составляют молекулы актина. Сам белок актин глобулярный белок с молекулярной массой 43 000 и шарообразной формой молекулы. Нековалентно соединяясь, глобулярный актин образует фибриллярный актин, напоминая по форме две скрученные между собой нитки бус.

молекулы актина молекулы тропонина молекулы тропомиозина

Другой белок, входящий в актиновые нити тропомиозин имеет форму палочек, он располагается вблизи
Не нашли нужную работу? Закажи реферат, курсовую, диплом на заказ

 желобков спиральной ленты фибриллярного актина, вдоль нее. Размер его в длину в 8 раз больше размера глобулярного актина, потому одна молекула тропомиозина контактирует сразу с семью молекулами актина и концами связаны друг с другом, образуя третью продольную спирально закрученную цепочку. Третий белок актиновых нитей тропонин состоит из трех разных субъединиц и имеет глобулярную форму. Он нековалентно связан и с актином и тропомиозином таким образом, что на одну молекулу тропонина приходится одна молекула тропомиозина, кроме того одна из его субъединиц содержит Ca-связывающие центры. Тонкие актиновые нити прикреплены к Z-пластинам, тоже белковым структурам.

Механизм сокращения мышцы. Сокращение мышц есть результат укорочения каждого саркомера, максимальное укорочение саркомера достигается тогда, когда Z-пластинки, к которым прикреплены актиновые нити, приближаются вплотную к концам миозиновых нитей. В сокращении мышц у актиновых и миозиновых нитей свои роли: миозиновые нити содержат активный центр для гидролиза АТФ, устройство для превращения энергии АТФ в механическую энергию, устройство для сцепления с актиновыми нитями и устройства для восприятия регуляторных сигналов со стороны актиновых нитей, актиновые нити имеют механизм сцепления с миозиновыми нитями и механизм регуляции сокращения и расслабления.

Сокращение мышцы включается потенциалом действия нервного волокна, который через нервно-мышечный синапс при посредстве медиатора трансформируется в потенциал действия сарколеммы и трубочек Т-системы. Ответвления трубочек окружают каждую миофибриллу и контактируют с цистернами саркоплазматического ретикулума. В цистернах в значительной концентрации содержится Ca. Потенциал действия, поступающий по трубочкам, вызывает высвобождение ионов Ca2+ из цистерн саркоплазматического ретикулума. Ионы Ca2+ присоединяются к Сa-связывающей субъединице тропонина. В присутствии ионов Ca2+ на мономерах актиновых нитей открываются центры связывания миозиновых головок, причем по всей системе тропонин тропомиозин актин. Как результат этих изменений миозиновая головка присоединяется к ближайшему мономеру актина. Головки миозина обладают высоким сродством к АТФ, так что в мышце большинство головок содержит связанный АТФ. Присоединение головки миозина к актину, активирует АТФ-азный центр, АТФ гидролизуется, АДФ и фосфат покидают активный центр, что приводит к изменению конформации миозина: возникает дополнительное напряжение, стремящееся уменьшить угол между головкой и хвостом молекулы миозина, т.е. наклонить головку в направлении М-линии. Поскольку миозиновая головка соединена с актиновой нитью, то, наклоняясь в сторону М-линии она смещает в этом же направлении и актиновую нить. АДФ, высвобождаемые с множества головок проходят следующую трансформацию: 2 АДФ АТФ + АМФ Освобожденные от АТФ головки снова притягивают к себе АТФ в связи с его высоким сродство, о чем уже упоминалось выше, присоединение АТФ уменьшает сродство миозиновой головки с актиновыми нитями и миозин возвращается в исходное состояние. Далее повторяется весь цикл с самого начала, но поскольку в предыдущем цикле актиновая нить за счет своего движения приблизила Z-пластинку, то та же самая головка миозина присоединяется уже к другому мономеру актина ближе к Z-пластинке.

Сотни миозиновых головок каждой миозиновой нити работают одновременно, втягивая таким образом актиновую нить.

Источники энергии мышечного сокращения. Скелетная мышца,

скачать реферат

---

1 2